PLCE1
Modelo:ProteínaA PLCE1 ou 1-fosfatidilinositol-4,5-bisfosfato fosfodiesterase épsilon-1, tamén chamada fosfoinosítido fosfolipase C épsilon 1 (Modelo:EC number), é un encima que nos humanos está codificado no xene PLCE1 do cromosoma 10.[1][2][3]
Cataliza a reacción:[4]
- 1-fosfatidil-1D-mio-inositol 4,5-bisfosfato + H2O 1D-mio-inositol-1,4,5-trisfosfato + diacilglicerol
Está localizada na membrana do aparato de Golgi. Exprésase amplamente nos diferentes tecidos do corpo humano. É un isocima do encima fosfoinosítido fosfolipase C. A isoforma 1 está ausente nos leucocitos do sangue periférico (mentres que a isoforma 2 se expresa só na placenta, pulmóns e bazo). A PLCE1 sobrexprésase durante os ataques cardíacos.[5]
Os defectos en PLCE1 son causa da síndrome nefrótica tipo 3 (NPHS3), que consiste nun mal funcionamento da filtración glomerular renal que provoca proteinuria, hipoalbuminemia e edema.[5]
Función
A PLCE1 pertence á familia das fosfolipases, as cales catalizan a hidrólise de polifosfoinosítidos como o fosfatidilinositol-4,5-bisfosfato (PtdIns(4,5)P2) para xerar os segundos mensaxeiros Ins(1,4,5)P3 e diacilglicerol. Estes produtos inician unha fervenza de respostas intracelulares que ten como resultado o crecemento celular e diferenciación e expresión xénica.[3]
Tamén regula as GTPases pequenas da superfamilia RAS a través da actividade do factor de intercambio RAS-guanina que posúe. Como efector da proteína G pequena heterotrimérica, pode desempeñar un papel na supervivencia celular, crecemento celular, organización da actina e activación das células T.[5]
Características
Contén os seguintes dominios:[5]
- O dominio que se asocia a RAS 1 está dexenerado e pode que non se una a HRAS.
- O dominio que se asocia a RAS 2 media na interacción con HRAS, RAP1A, RAP2A e RAP2B unidas a GTP e no recrutamento de HRAS na membrana celular.
- O dominio RAS-GEF ten actividade de factor intercambiador de guanina (GEF) con HRAS e RAP1A. Media na activación da ruta das proteína quinases activadas por mitóxeno (MAPK).
Utiliza como cofactor o calcio. É activada polas subunidades GNA12, GNA13 e GNB1 a GNG2 da proteína G heterotrimérica. É activada por HRAS, RAP1A, RHOA, RHOB, RHOC, RRAS e RRAS2. Así mesmo é activada polos receptores acoplados á proteína G(s) ADRB2, PTGER1 e CHRM3 por medio da formación de AMP cíclico e RAP2B. É inhibida polos receptores acoplados á proteína G(i). Interacciona con IQGAP1 e RAP2A.[5]
Notas
Véxase tamén
Bibliografía
- Modelo:Cita publicación periódica
- Modelo:Cita publicación periódica
- Modelo:Cita publicación periódica
- Modelo:Cita publicación periódica
- Modelo:Cita publicación periódica
- Modelo:Cita publicación periódica
- Modelo:Cita publicación periódica
- Modelo:Cita publicación periódica
- Modelo:Cita publicación periódica
- Modelo:Cita publicación periódica
- Modelo:Cita publicación periódica
- Modelo:Cita publicación periódica
- Modelo:Cita publicación periódica
- Modelo:Cita publicación periódica
- Modelo:Cita publicación periódica
- Modelo:Cita publicación periódica