Ver o código fonte de «Rodanase»

{{Pfam_box 
| Símbolo = Rodanase 
| Nome = Dominio similar á rodanase 
| imaxe = Rhodanase.png
| width = 
| caption = 
| Pfam= PF00581
| InterPro= IPR001763
| SMART= 
| Prosite = PDOC00322
| SCOP = 2ora
| TCDB = 
| OPM family= 413
| OPM protein= 2mpn
| PDB= 
| CDD = cd00158
| Membranome superfamily = 571
}}
{{encima
| Name       = tiosulfato sulfurtransferase
| EC_number  = 2.8.1.1
| CAS_number = 9026-04-4
| GO_code    = 0004792
| image      =
| width      = 
| caption    =  
}}

A '''rodanase''' ou '''rodanese''' é un [[encima]] [[mitocondria]]l que detoxifica o [[cianuro]] (CN<sup>−</sup>) ao convertelo en [[tiocianato]] (SCN<sup>−</sup>, tamén coñecido como "rodanato").<ref name="pmid18685272">{{cite journal | vauthors = Cipollone R, Ascenzi P, Tomao P, Imperi F, Visca P | title = Enzymatic detoxification of cyanide: clues from Pseudomonas aeruginosa Rhodanese | journal = Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology | volume = 15 | issue = 2–3 | pages = 199–211 | year = 2008 | pmid = 18685272 | doi = 10.1159/000121331 }}</ref> En encimoloxía, o nome común é  '''tiosulfato sulfurtransferase''' ({{EC number|2.8.1.1}}).<ref>[http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC2/8/1/1.html  EC 2.8.1.1], no International Union of Biochemistry and Molecular Biology</ref> Cataliza a seguinte reacción:

:tiosulfato + cianuro <math>\rightleftharpoons</math> sulfito + tiocianato

== Nomenclatura ==
Aínda que as regras de nomenclatura estándar para os encimas din que os seus nomes deben rematar en "<u>a</u>se" (neste caso sería rodan<u>a</u>se), este encima é moitas veces coñecido como rodan<u>e</u>se e así aparece en moitas bases de datos (''rhodanese'' en inglés). Isto débese a que foi un encima descuberto en 1933,<ref name=CritRev>{{cite journal | vauthors = Cipollone R, Ascenzi P, Visca P | title = Common themes and variations in the rhodanese superfamily | journal = IUBMB Life | volume = 59 | issue = 2 | pages = 51–9 | date = febreiro de 2007 | pmid = 17454295 | doi = 10.1080/15216540701206859 }}</ref> antes de que se establecese a [[Comisión de Encimas]] en 1955; e daquela o nome orixinal estaba xa moi asentado e seguiu tendo un amplo uso ata os nosos días.

O nome sistemático desta clase de encimas é "tiosulfato:cianuro sulfurtransferase". Outros nomes en uso común son "tiosulfato cianuro transsulfurase", "tiosulfato tiotransferase", "tiosulfato sulfurtransferase", "rodanese" e "rodanase".

== Estrutura e mecanismo ==
Esta reacción ten lugar en dúas etapas. O diagrama da imaxe do cadro mostra a estrutura determinada por [[cristalografía de raios X]] da rodanase. En canto o seu mecanismo de acción, o primeiro paso é que o [[tiosulfato]] é reducido polo grupo [[tiol]] da  [[cisteína]]-247 ('''1'''), para formar un [[persulfuro]] e un sulfito ('''2'''). O segundo paso é a reacción do persulfuro con [[cianuro]] para producir [[tiocianato]], rexenerando o [[tiol]] da cisteína ('''1''').<ref name="Cipollone_al2008">{{cite journal | vauthors = Cipollone R, Ascenzi P, Tomao P, Imperi F, Visca P | title = Enzymatic detoxification of cyanide: clues from Pseudomonas aeruginosa Rhodanese | journal = Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology | volume = 15 | issue = 2–3 | pages = 199–211 | date = 2008 | pmid = 18685272 | doi = 10.1159/000121331 }}</ref>

[[Ficheiro:Rhodanase2.png]]

A rodanase comparte relacións evolutivas cunha gran [[familia de proteínas]], entre a que se inclúen as seguintes:

* dominio catalítico da Cdc25 fosfatase
* dominios non catalíticos das MAPK-fosfatases de especificidade dual de eucariotas
* dominios non catalíticos das MAPK-fosfatases de tipo PTP de lévedos
* dominios non catalíticos das Ubp4, Ubp5, Ubp7 de lévedos
* dominios non catalíticos da Ubp-Y de mamíferos
* [[proteína de choque térmico]] de ''[[Drosophila]]'' HSP-67BB
* varias proteínas de choque frío bacterianas e proteína de choque de [[bacteriófago|fagos]]
* proteínas asociadas á senescencia de plantas
* dominios catalíticos e non catalíticos da rodanase<ref name="IPR001307">{{cite web|title=Thiosulphate sulfurtransferase, conserved site (IPR001307)|url=https://www.ebi.ac.uk/interpro/entry/IPR001307|website=EMBL-EBI|publisher=InterPro|language=en}}</ref>

A rodanase ten unha duplicación interna. Este [[dominio proteico|dominio]] atópase como copia simple noutras proteínas, incluíndo [[fosfatase]]s e as ubiquitina C-terminal hidrolases.<ref name="PUB00002964">{{cite journal | vauthors = Gliubich F, Gazerro M, Zanotti G, Delbono S, Bombieri G, Berni R | title = Active site structural features for chemically modified forms of rhodanese | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 271 | issue = 35 | pages = 21054–61 | date = agosto de 1996 | pmid = 8702871 | doi = 10.1074/jbc.271.35.21054 }}</ref>

== Importancia clínica ==
Esta racción é importante para o tratamento da exposición ao [[cianuro]], xa que o tiocianato formado ten unha toxicidade 200 veces menor.<ref name="Jaszcazk_al2017">{{cite journal | vauthors = Jaszczak E, Polkowska Ż, Narkowicz S, Namieśnik J | title = Cyanides in the environment-analysis-problems and challenges | journal = Environmental Science and Pollution Research International | volume = 24 | issue = 19 | pages = 15929–15948 | date = xullo de 2017 | pmid = 28512706 | pmc = 5506515 | doi = 10.1007/s11356-017-9081-7 }}</ref><sup>:p.&nbsp;15938</sup> O uso da solución do tiosulfato como [[antídoto]] para o envelenamento por cianuro está baseado na activación deste ciclo encimático.

== Proteínas humanas ==
A rodanase mitocondrial humana é a [[TST (xene)|TST]].

Estes outros xenes humanos teñen o dominio "similar a rodanase" en [[InterPro]], pero non son ''a'' rodanase coa súa actividade catalítica típica (ver tamén a lista de proteínas relacionadas da familia en [[#Estrutura e mecanismo]]):
* fosfatase indutora da fase M: [[CDC25A]];    [[CDC25B]];    [[CDC25C]];
* proteína fosfatase de especificidade dual: [[DUSP]];      [[DUSP1]];   [[DUSP2]];     [[DUSP4]];     [[DUSP5]];     [[DUSP6]];     [[DUSP7]];  [[DUSP10]];    [[DUSP16]], tamén chamada MKP7;  
* tiosulfato:glutatión sulfurtransferase:     [[KAT (xene)|KAT]], agora chamada "[[TSTD1]]";
* adenililtransferase e sulfurtransferase: [[MOCS3]];     
* 3-mercaptopiruvato sulfurtransferase: [[MPST]], tamén coñecida como "TSTD2"
* non é un encima: [[TBCK]];      [[TSGA14]];
* ubiquitina carboxilo-terminal hidrolase: [[USP8]];
* de actividade descoñecida: TSTD3

== Notas ==
{{listaref}}

== Véxase tamén ==
=== Ligazóns externas ===
{{Commonscat|}}
{{MeshName|Rhodanese}}

{{control de autoridades}}

[[Categoría:Transferases]]
[[Categoría:Dominios proteicos]]