Ver o código fonte de «Proteína anticonxelante»

{{Pfam box
| Símbolo = AFP
| Nome = Proteína anticonxelante de insecto, tipo ''Tenebrio''
| imaxe = PDB 1l1i EBI.jpg
| width = 
| lenda = Estrutura da proteína anticonxelante de [[hélice beta]] de ''[[Tenebrio molitor]]''<ref name="pmid11969412">{{cite journal | vauthors = Daley ME, Spyracopoulos L, Jia Z, Davies PL, Sykes BD | title = Structure and dynamics of a beta-helical antifreeze protein | journal = Biochemistry | volume = 41 | issue = 17 | pages = 5515–25 | date = abril de 2002 | pmid = 11969412 | doi = 10.1021/bi0121252 }}</ref>
| Pfam = PF02420
| Pfam_clan = 
| InterPro = IPR003460
| SMART = 
| PROSITE = 
| MEROPS =
| SCOP = 1ezg
| TCDB = 
| OPM family = 
| OPM protein = 
| PDB = 
}}
{{Pfam box
| Símbolo = CfAFP
| Nome = Proteína anticonxelante de insecto (CfAFP)
| imaxe = PDB 1m8n EBI.jpg
| width = 
| lenda = Estrutura da proteína anticonxelante de hélice beta de ''[[Choristoneura fumiferana]]''<ref name="pmid12105229">{{cite journal | vauthors = Leinala EK, Davies PL, Doucet D, Tyshenko MG, Walker VK, Jia Z | title = A beta-helical antifreeze protein isoform with increased activity. Structural and functional insights | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 277 | issue = 36 | pages = 33349–52 | date = setembro de 2002 | pmid = 12105229 | doi = 10.1074/jbc.M205575200  }}</ref>
| Pfam = PF05264
| Pfam_clan = 
| InterPro = IPR007928
| SMART = 
| PROSITE = 
| MEROPS =
| SCOP = 1m8n
| TCDB = 
| OPM family = 
| OPM protein = 
| PDB = 
}}
{{Pfam box
|Nome=Proteína anticonxelante de peixe, tipo I
|InterPro=IPR000104
|SCOP=1wfb
}}
{{Pfam box
|Nome=Proteína anticonxelante de peixe, tipo II
|InterPro=IPR002353
|SCOP=2afp|CATH=2py2
}}
{{Pfam box
|Nome=Proteína anticonxelante de peixe, tipo III
|InterPro=IPR006013
|SCOP=1hg7
|below=Ver tamén dominio SAF ({{InterPro|IPR013974}}).
}}
{{Pfam box
|Nome=Molécula similar a proteína que se une ao xeo (organismo do xeo mariño)
|InterPro=IPR021884
|Pfam=PF11999
|Símbolo=DUF3494
}}
As '''proteínas anticonxelantes''' (AFPs) ou '''proteínas estruturantes do xeo''' son unha clase de [[polipéptido]]s producidos por certos [[animal|animais]], [[planta]]s, [[fungi|fungos]] e [[bacterias]] que lles permiten sobrevivir a temperaturas por debaixo do punto de conxelación da auga. As proteínas anticonxelantes (PAC) teñen nas bases de datos de proteínas o símbolo '''AFP''' (do inglés ''antifreeze proteín''), que é o que se utilizará neste artigo. As AFPs únense a pequenos [[cristal de xeo|cristais de xeo]] inhibindo o crecemento e [[cristalización|recristalización]] do xeo, que doutro modo tería consecuencias mortais.<ref name="Madura2001">{{cite journal | vauthors = Goodsell D | title = Molecule of the Month: Antifreeze Proteins | url = http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=120 | date = decembro de 2009 | doi = 10.2210/rcsb_pdb/mom_2009_12 | journal = The Scripps Research Institute and the RCSB PDB | data-acceso = 06 de febreiro de 2023 | data-arquivo = 04 de novembro de 2015 | url-arquivo = https://web.archive.org/web/20151104223136/http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=120 | url-morta = yes }}</ref> Hai tamén cada vez máis probas de que as AFPs interaccionan coas membranas celulares de mamíferos para protexelas dos danos causados polo frío. Isto suxire a intervención das AFPs na [[aclimatación]] ao frío.<ref name="Fletcher2001">{{cite journal | vauthors = Fletcher GL, Hew CL, Davies PL | title = Antifreeze proteins of teleost fishes | url = https://archive.org/details/sim_annual-review-of-physiology_2001_63/page/359 | journal = Annual Review of Physiology | volume = 63 | pages = 359–90 | year = 2001 | pmid = 11181960 | doi = 10.1146/annurev.physiol.63.1.359 }}</ref>

== Propiedades non coligativas ==
A diferenza do anticonxelante de motores amplamente usado [[etilenglicol]], as AFPs funcionan de maneira non [[coligativa]].  Este fenómeno permítelles actuar como anticonxelante a concentracións de só 1/300 a 1/500 das doutros solutos disoltos. A súa baixa concentración minimiza o seu efecto sobre a [[presión osmótica]].<ref name="Fletcher2001" /> As propiedaddes pouco comúns das AFPs atribúense á súa afinidade selectiva por formas de [[xeo]] cristalino específicas e o resultante bloqueo do proceso de nucleación do xeo.<ref name="Jorov2004">{{cite journal | vauthors = Jorov A, Zhorov BS, Yang DS | title = Theoretical study of interaction of winter flounder antifreeze protein with ice | journal = Protein Science | volume = 13 | issue = 6 | pages = 1524–37 | date = xuño de 2004 | pmid = 15152087 | pmc = 2279984 | doi = 10.1110/ps.04641104 }}</ref>

== Histérese térmica ==
As AFPs crean unha diferenza entre o punto de fusión e o punto de conxelación coñecida como histérese térmica. A adición de AFPs á interface entre o xeo sólido e a auga líquida inhibe o crecemento favorecido termodinamicamente do cristal de xeo. O crecemento do xeo é inhibido cineticamente polas AFPs cubrindo as superficies de xeo accesibles á auga.<ref name="Jorov2004" />

A histérese térmica mídese doadamente no laboratorio cun [[osmómetro nanolitro]]. Os organismos diferéncianse nos seus valores de histérese témica. O nivel máximo de histérese térmica dunha AFP de peixe é de aproximadamente −3,5&nbsp;°C<ref>Mahatabuddin, S., Hanada, Y., Nishimiya, Y. et al. Concentration-dependent oligomerization of an alpha-helical antifreeze polypeptide makes it hyperactive. Sci Rep 7, 42501 (2017). https://doi.org/10.1038/srep42501</ref>. En contraste, os organismos acuáticos están expostos só a de −1 a −2&nbsp;°C por debaixo da conxelación. Durante os meses de inverno extremo, o insecto [[lepidóptero]] ''[[Choristoneura]]'' resiste a conxelación a temperaturas que se aproximan aos −30&nbsp;°C.<ref name="Fletcher2001" />

A velocidade do arrefriamento pode influír no valor de histérese térmica das AFPs. O arrefriamento rápido pode diminuír substancialmente o punto de conxelación non en equilibrio, e, por tanto, o valor da histérese térmica. En consecuencia, os organismos non se poden adaptar necesariamente ao seu ambiente subcero se a temperatura descende abruptamente.<ref name="Fletcher2001" />

== Tolerancia e evitación da conxelación ==
As especies que conteñen AFPs poden clasificarse en dous grupos:

'''Evitadoras da conxelación'''. Estas especies poden impedir que os seus fluídos corporais se conxelen totalmente.  Xeralmente, os efectos das AFP poden ser superados a temperaturas extremadamente frías, o que causará un rápido crecemento de xeo e a morte do organismo.

'''Tolerantes á conxelación'''. Estas especies poden sobrevivir a unha conxelación dos seus fluídos corporais. Algunhas especies tolerantes pénsase que usan as AFPs como crioprotectores para impedir os danos da conxelación, pero non evitan completamente a conxelación. O mecanismo exacto aínda é descoñecido. Porén, pénsase que as AFPs poden inhibir a recristalización e estabilizan as membranas celulares para impedir os danos causados polo xeo.<ref name="Duman2001">{{cite journal | vauthors = Duman JG | title = Antifreeze and ice nucleator proteins in terrestrial arthropods | url = https://archive.org/details/sim_annual-review-of-physiology_2001_63/page/327 | journal = Annual Review of Physiology | volume = 63 | pages = 327–57 | year = 2001 | pmid = 11181959 | doi = 10.1146/annurev.physiol.63.1.327 }}</ref> Poden funcionar en conxunción con proteínas nucleadoras do xeo para controlar a velocidade de proagación do xeo unha vez comezada a conxelación.<ref name="Duman2001" />

== Diversidade ==

Coñécense moitos tipos de AFPs [[evolución converxente|non homólogas]].

=== AFPs de peixes ===
[[Ficheiro:AFPnew.svg|miniatura|'''Figura 1'''. As tres caras dunha AFP tipo I]]

As [[glicoproteína]]s anticonxelantes ou AFGPs encóntranse en peixes antárticos [[nototenioides]] e [[gádidos]] árticos. Son de 2,6-3,3 kD.<ref name="Crevel2002">{{cite journal | vauthors = Crevel RW, Fedyk JK, Spurgeon MJ | title = Antifreeze proteins: characteristics, occurrence and human exposure | url = https://archive.org/details/sim_food-and-chemical-toxicology_2002-07_40_7/page/899 | journal = Food and Chemical Toxicology | volume = 40 | issue = 7 | pages = 899–903 | date = xullo de 2002 | pmid = 12065210 | doi = 10.1016/S0278-6915(02)00042-X }}</ref> As AFGPs [[evolución|evolucionaron]] por separado en nototenioides e nos bacallaus do norte. Nos nototenioides o [[xene]] da AFGP orixinouse a partir dun xene de [[serina protease]] similar ao [[tripsinóxeno]] ancestral.<ref name="Chen_1997">{{cite journal | vauthors = Chen L, DeVries AL, Cheng CH | title = Evolution of antifreeze glycoprotein gene from a trypsinogen gene in Antarctic notothenioid fish | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 94 | issue = 8 | pages = 3811–6 | date = abril de 1997 | pmid = 9108060 | pmc = 20523 | doi = 10.1073/pnas.94.8.3811 | bibcode = 1997PNAS...94.3811C }}</ref>

*A AFP de tipo I encóntrase en ''[[Pseudopleuronectes americanus]]'' (solla vermella, un [[pleuronéctido]]), ''[[Myoxocephalus octodecemspinosus]]'' e ''[[Myoxocephalus scorpius]]'' (ambos [[cótidos]]). É a AFP mellor documentada porque foi a primeira na que se determinou a súa estrutura tridimensional.<ref name="Duman and DeVries1976">{{cite journal | vauthors = Duman JG, de Vries AL | title = Isolation, characterization, and physical properties of protein antifreezes from the winter flounder, Pseudopleuronectes americanus | journal = Comparative Biochemistry and Physiology. B, Comparative Biochemistry | volume = 54 | issue = 3 | pages = 375–80 | year = 1976 | pmid = 1277804 | doi = 10.1016/0305-0491(76)90260-1 }}</ref> A AFP de tipo I consiste nunha soa [[hélice alfa]] longa [[anfipático|anfipática]] dun tamaño de 3,3-4,5 kD. Ten tres caras na súa estrutura tridimensional: a face [[hidrófobo|hidrófoba]], a [[hidrófilo|hidrófila]] e a face Thr-Asx.<ref name="Duman and DeVries1976" />
**As AFP de tipo I-hyp (onde hyp significa hiperactivas) encóntranse en varios [[pleuronéctidos]]. Son de aproximadamente 32 kD (dúas moléculas [[dímero|dímeras]] de 17 kD). A proteína illouse do plasma sanguíneo da solla vermella. É considerabelemtne mellor á hora de diminuír a temperatura de conxelación que a maioría das AFPs de peixes.<ref name="Scotter2006">{{cite journal | vauthors = Scotter AJ, Marshall CB, Graham LA, Gilbert JA, Garnham CP, Davies PL | title = The basis for hyperactivity of antifreeze proteins | journal = Cryobiology | volume = 53 | issue = 2 | pages = 229–39 | date = outubro de 2006 | pmid = 16887111 | doi = 10.1016/j.cryobiol.2006.06.006 }}</ref> Esta capacidade deriva parcialmente das súas moitas repeticións do sitio para a unión ao xeo de tipo I.<ref>{{cite journal | vauthors = Graham LA, Marshall CB, Lin FH, Campbell RL, Davies PL | title = Hyperactive antifreeze protein from fish contains multiple ice-binding sites | journal = Biochemistry | volume = 47 | issue = 7 | pages = 2051–63 | date = febreiro de 2008 | pmid = 18225917 | doi = 10.1021/bi7020316 }}</ref>
*As AFPs de tipo II (por exemplo {{UniProt|P05140}}) encóntranse nos [[Hemitripterinae]], nos [[Osmeridae]] e no [[arenque]]. Son [[proteína globular|proteínas globulares]] ricas en [[cisteína]] que conteñen cinco [[ponte disulfuro|pontes disulfuro]].<ref name="Ng and Hew1992">{{cite journal | vauthors = Ng NF, Hew CL | title = Structure of an antifreeze polypeptide from the sea raven. Disulfide bonds and similarity to lectin-binding proteins | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 267 | issue = 23 | pages = 16069–75 | date = agosto de 1992 | doi = 10.1016/S0021-9258(18)41967-9 | pmid = 1644794 }}</ref> As AFPs de tipo II probablemente evolucionaron a partir de [[lectina]]s dependentes de calcio (tipo c).<ref name="Ewart et. al.1992">{{cite journal | vauthors = Ewart KV, Rubinsky B, Fletcher GL | title = Structural and functional similarity between fish antifreeze proteins and calcium-dependent lectins | journal = Biochemical and Biophysical Research Communications | volume = 185 | issue = 1 | pages = 335–40 | date = maio de 1992 | pmid = 1599470 | doi = 10.1016/s0006-291x(05)90005-3 }}</ref> Os Hemitripterinae, Osmeridae e arenques son liñaxes bastante diverxentes de [[teleósteos]]. Se o xene da AFP estivese presente no [[antepasado común máis recente]] destas liñaxes, é peculiar que o xene estea espallado iregularmente por esas liñaxes, presente nalgunhas ordes e ausente noutras. Suxeriuse que a responsable desta discrepancia pode ser a [[transferencia lateral de xenes]], de tal maneira que os Osmeridae terían adquirido o xene da AFP de tipo II a partir do arenque.<ref name="Graham et. al.2008">{{cite journal | vauthors = Graham LA, Lougheed SC, Ewart KV, Davies PL | title = Lateral transfer of a lectin-like antifreeze protein gene in fishes | journal = PLOS ONE | volume = 3 | issue = 7 | pages = e2616 | date = xullo de 2008 | pmid = 18612417 | pmc = 2440524 | doi = 10.1371/journal.pone.0002616 | bibcode = 2008PLoSO...3.2616G }}</ref>
*As AFps de tipo III atópanse nos [[Zoarcidae]] antárticos. Presentan unha hidrofobidade global similar na unión a superficies de xeo que as AFPs de tipo I. O seu tamaño é de aproximadamente 6kD.<ref name="Crevel2002" /> As AFPs de tipo III probablemente evolucionaron a partir do xene da ácido siálico sintase (SAS) presente nos Zoarcidae antárticos. Por medio dun evento de [[duplicación xénica]] este xene (que se sabe que o seu produto mostra certa actividade de unión ao xeo) evolucionou a un xene de AFP efectivo ao perder a parte [[N-terminal]].<ref name="Kelley et. al.2010">{{cite journal | vauthors = Kelley JL, Aagaard JE, MacCoss MJ, Swanson WJ | title = Functional diversification and evolution of antifreeze proteins in the antarctic fish Lycodichthys dearborni | journal = Journal of Molecular Evolution | volume = 71 | issue = 2 | pages = 111–8 | date = agosto de 2010 | pmid = 20686757 | doi = 10.1007/s00239-010-9367-6 | bibcode = 2010JMolE..71..111K }}</ref>
*As AFps de tipo IV ({{UniProt|P80961}}) atópanse no ''Myoxocephalus octodecemspinosus''. Son proteínas en hélice alfa ricas en [[glutamato]] e [[glutamina]].<ref name="Deng1997">{{cite journal | vauthors = Deng G, Andrews DW, Laursen RA | title = Amino acid sequence of a new type of antifreeze protein, from the longhorn sculpin Myoxocephalus octodecimspinosis | journal = FEBS Letters | volume = 402 | issue = 1 | pages = 17–20 | date = xaneiro de 1997 | pmid = 9013849 | doi = 10.1016/S0014-5793(96)01466-4 }}</ref> Esta proteína é de   aproximadamente 12KDa e consta dun feixe de 4 hélices.<ref name="Deng1997" /> A súa única [[modificación postraducional]] é un residuo de [[piroglutamato]], un residuo de [[glutamina]] ciclado no seu N-terminal.<ref name="Deng1997" />

=== AFPs de plantas ===
A clasificación das AFPs fíxose máis complicada cando se descubriron proteínas anticonxelantes en plantas.<ref name="Griffith1992">{{cite journal | vauthors = Griffith M, Ala P, Yang DS, Hon WC, Moffatt BA | title = Antifreeze protein produced endogenously in winter rye leaves | journal = Plant Physiology | volume = 100 | issue = 2 | pages = 593–6 | date = outubro de 1992 | pmid = 16653033 | pmc = 1075599 | doi = 10.1104/pp.100.2.593 }}</ref> As AFPs de plantas son bastante diferentes doutras AFPs nos seguintes aspectos:

#Teñen unha histérese térmica moito máis débil comparada con outras AFPs.<ref name="Griffith and Yaish2004">{{cite journal | vauthors = Griffith M, Yaish MW | title = Antifreeze proteins in overwintering plants: a tale of two activities | journal = Trends in Plant Science | volume = 9 | issue = 8 | pages = 399–405 | date = agosto de 2004 | pmid = 15358271 | doi = 10.1016/j.tplants.2004.06.007 }}</ref>
#A súa función fisiolóxica é probablemente inhibir a recristalización do xeo en vez de impedir a súa formación.<ref name="Griffith and Yaish2004"/>
#A maioría delas son proteínas relacionadas coa [[patoxénese]] evolucionadas, que ás veces conservan propiedades [[funxicida]]s.<ref name="Griffith and Yaish2004" />

=== AFPs de insectos ===

En [[insectos]] atopáronse varias AFPs, entre as que están as dos [[escaravello]]s ''[[Dendroides]]'', ''[[Tenebrio]]'' e ''[[Rhagium]]'', os [[lepidópteros]] ''[[Choristoneura]]'' e ''[[Campaea perlata]]'' e certos mosquitos ([[dípteros]]). As AFPs de insectos comparten certas semellanzas, e a maioría teñen unha maior actividade (é dicir, un maior valor de histérese térmica e denomínanse hiperactivas) e unha estrutura repetitiva cunha superficie de unión ao xeo plana. As dos escaravellos estreitamente emparentados ''Tenebrio'' e ''Dendroides'' son homólogas e cada repetición de 12–13 [[aminoácido]]s está estabilizada por unha [[ponte disulfuro]] interna. As [[isoforma]]s teñen entre 6 e 10 destas repeticións, que forman unha cola ou beta-solenoide. Un lado do solenoide ten unha superficie plana de unión ao xeo que consta dunha dobre ringleira de residuos de [[treonina]].<ref name="Duman2001" /><ref>{{cite journal | vauthors = Liou YC, Tocilj A, Davies PL, Jia Z | title = Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein | journal = Nature | volume = 406 | issue = 6793 | pages = 322–4 | date = xullo de 2000 | pmid = 10917536 | doi = 10.1038/35018604 | bibcode = 2000Natur.406..322L }}</ref> Outros escaravellos (xénero ''Rhagium'') teñen repeticións máis longas sen pontes disulfuro internas que formen un beta-solenoide comprimido ([[sándwich beta]]) con catro ringleiras de residuos de treonina,<ref>{{cite journal | vauthors = Hakim A, Nguyen JB, Basu K, Zhu DF, Thakral D, Davies PL, Isaacs FJ, Modis Y, Meng W | display-authors = 6 | title = Crystal structure of an insect antifreeze protein and its implications for ice binding | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 288 | issue = 17 | pages = 12295–304 | date = abril de 2013 | pmid = 23486477 | pmc = 3636913 | doi = 10.1074/jbc.M113.450973  }}</ref> e esta AFP é estruturalmente similar á da modelada para a AFP non homóloga da [[avelaíña]] ''Campaea perlata''.<ref>{{cite journal | vauthors = Lin FH, Davies PL, Graham LA | title = The Thr- and Ala-rich hyperactive antifreeze protein from inchworm folds as a flat silk-like β-helix | journal = Biochemistry | volume = 50 | issue = 21 | pages = 4467–78 | date = maio de 2011 | pmid = 21486083 | doi = 10.1021/bi2003108 }}</ref> En contraste, a AFP de ''Choristoneura'' é un solenoide que lembra superficialmente a proteína de ''Tenebrio'', cunha superficie de unión ao xeo similar, pero ten unha sección transversal triangular, con repeticións máis longas que carecen de pontes disulfuro internas. A  AFP de mosquitos é estruturalmene similar á de ''Tenebrio'' e ''Dendroides'', pero o beta-solenoide sostido por pontes dislfuro fórmase a partir de repeticións máis curtas de 10 aminoácidos, e, ademais, en vez de treonina, a superfice de unión ao xeo consta dunha soa ringleira de residuos de [[tirosina]].<ref>{{cite journal | vauthors = Basu K, Wasserman SS, Jeronimo PS, Graham LA, Davies PL | title = Intermediate activity of midge antifreeze protein is due to a tyrosine-rich ice-binding site and atypical ice plane affinity | journal = The FEBS Journal | volume = 283 | issue = 8 | pages = 1504–15 | date = abril de 2016 | pmid = 26896764 | doi = 10.1111/febs.13687 }}</ref> 

Os [[colémbolos]] (actualmente non considerados insectos senón un tipo de [[Hexapoda]], tamén con 6 patas) teñen algunhas especies que viven no Canadá, que producen AFPs hiperactivas.<ref name="pmid16239469" /> Aínda que son tamén repetitivas e teñen unha superficie de unión ao xeo plana, a semellanza acaba aquí.  Arredor do 50% dos residuos son de [[glicina]] (Gly), con repeticións de Gly-Gly- X ou Gly-X-X, onde X é calquera aminoácido. Cada repetición de 3 aminoácidos forma un xiro dunha hélice de poli[[prolina]] de tipo II. As hélices dóbranse despois unhas sobre outras, formando un feixe que ten dúas helices de grosor, cunha face de unión ao xeo dominada por un pequeno tramo de residuos hidrófobos como a [[alanina]], en vez de treonina.<ref>{{cite journal | vauthors = Pentelute BL, Gates ZP, Tereshko V, Dashnau JL, Vanderkooi JM, Kossiakoff AA, Kent SB | title = X-ray structure of snow flea antifreeze protein determined by racemic crystallization of synthetic protein enantiomers | journal = Journal of the American Chemical Society | volume = 130 | issue = 30 | pages = 9695–701 | date = xullo de 2008 | pmid = 18598029 | pmc = 2719301 | doi = 10.1021/ja8013538 }}</ref> 

Outros insectos como o escaravello de Alasca ''[[Upis ceramboides]]'', producen anticonxelantes hiperactivos que son añínda menos similares, xa que non son polímeros de aminoácidos ([[proteína]]s) senón polímeros de azucres ([[xilomanano]]s).<ref name = "Walters_2009">{{cite journal | vauthors = Walters KR, Serianni AS, Sformo T, Barnes BM, Duman JG | title = A nonprotein thermal hysteresis-producing xylomannan antifreeze in the freeze-tolerant Alaskan beetle Upis ceramboides | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 106 | issue = 48 | pages = 20210–5 | date = decembro de 2009 | pmid = 19934038 | doi = 10.1073/pnas.0909872106 | pmc = 2787118 | bibcode = 2009PNAS..10620210W }}</ref> 

En conxunto, isto suxire que a mairía das AFPs e anticonxelantes orixináronse despois de que diverxesen as liñaxes que deron lugar a estes insectos. As semellanzas que comparten son o resultado de [[evolución converxente]].

=== AFPs dos microorganismos do xeo mariño ===

Moitos [[microorganismo]]s que viven no [[xeo oceánico]] posúen AFPs que pertencen a unha soa familia. As [[diatomeas]] ''Fragilariopsis cylindrus'' e ''F. curta'' exercen un papel clave nas comunidades de xeo oceánico dos mares polares, dominando as ensamblaxes tanto das capas de plaquetas de xeo coma dentro do xeo compacto. As AFPs son comúns nestas especies e a presenza de xenes de AFPs constituíndo unha familia multixénica indica a importancia deste grupo de xenes para o xénero ''Fragilariopsis''.<ref name="pmid20105220">{{cite journal | vauthors = Bayer-Giraldi M, Uhlig C, John U, Mock T, Valentin K | title = Antifreeze proteins in polar sea ice diatoms: diversity and gene expression in the genus Fragilariopsis | journal = Environmental Microbiology | volume = 12 | issue = 4 | pages = 1041–52 | date = abril de 2010 | pmid = 20105220 | doi = 10.1111/j.1462-2920.2009.02149.x }}</ref> As AFPs identificadas en ''F. cylindrus'' pertencen á familia de AFPs que está representada en diferentes taxons e pode encontrarse noutros organismos relacionados co xeo mariño (''[[Colwellia]]'' spp., ''Navicula glaciei'', ''Chaetoceros neogracile'', ''Stephos longipes e Leucosporidium antarcticum'')<ref name="pmid17651136">{{cite journal | vauthors = Raymond JA, Fritsen C, Shen K | title = An ice-binding protein from an Antarctic sea ice bacterium | journal = FEMS Microbiology Ecology | volume = 61 | issue = 2 | pages = 214–21 | date = agosto de 2007 | pmid = 17651136 | doi = 10.1111/j.1574-6941.2007.00345.x }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Kiko R | title = Acquisition of freeze protection in a sea-ice crustacean through horizontal gene transfer? | journal = Polar Biology | date = abril de 2010 | volume = 33 | issue = 4 | pages = 543–56 | doi =  10.1007/s00300-009-0732-0 }}</ref> e as bacerias do xeo terrestre antártico ([[Flavobacteriaceae]]),<ref name="pmid18622572">{{cite journal | vauthors = Raymond JA, Christner BC, Schuster SC | title = A bacterial ice-binding protein from the Vostok ice core | journal = Extremophiles | volume = 12 | issue = 5 | pages = 713–7 | date = setembro de 2008 | pmid = 18622572 | doi = 10.1007/s00792-008-0178-2  }}</ref><ref>{{cite journal |vauthors=Xiao N,Inaba S, Tojo M, Degawa Y, Fujiu S, Kudoh S, Hoshino T |title=Antifreeze activities of various fungi and Stramenopila isolated from Antarctica |journal=North American Fungi |volume=5 |pages=215–220 |doi=10.2509/naf2010.005.00514 |url=https://www.pnwfungi.org/index.php/pnwfungi/article/view/1091 |date=2010-12-22 |data-acceso=06 de febreiro de 2023 |data-arquivo=06 de febreiro de 2023 |url-arquivo=https://web.archive.org/web/20230206194349/https://www.pnwfungi.org/index.php/pnwfungi/article/view/1091 |url-morta=yes }}</ref> así como en fungos tolerantes ao frío (''[[Typhula ishikariensis]]'', ''[[Lentinula edodes]]'' e ''[[Flammulina populicola]]'').<ref>{{cite journal | vauthors = Hoshino T, Kiriaki M, Ohgiya S, Fujiwara M, Kondo H, Nishimiya Y, Yumoto I, Tsuda S | title = Antifreeze proteins from snow mold fungi. | journal = Canadian Journal of Botany | date = decembro de 2003 | volume = 81 | issue = 12 | pages = 1175–81 | doi = 10.1139/b03-116 }}</ref><ref name="pmid19121299">{{cite journal | vauthors = Raymond JA, Janech MG | title = Ice-binding proteins from enoki and shiitake mushrooms | journal = Cryobiology | volume = 58 | issue = 2 | pages = 151–6 | date = abril de 2009 | pmid = 19121299 | doi = 10.1016/j.cryobiol.2008.11.009 }}</ref>

Resolvéronse varias estruturas das AFPs das comunidade do xeo mariño. Esta familia de proteínas prégase nunha [[hélice beta]] que forma unha superficie plana de unión ao xeo.<ref>{{cite journal | vauthors = Hanada Y, Nishimiya Y, Miura A, Tsuda S, Kondo H | title = Hyperactive antifreeze protein from an Antarctic sea ice bacterium Colwellia sp. has a compound ice-binding site without repetitive sequences | journal = The FEBS Journal | volume = 281 | issue = 16 | pages = 3576–90 | date = agosto de 2014 | pmid = 24938370 | doi = 10.1111/febs.12878 }}</ref> A diferenza doutras AFPs, non hai un motivo de secuencia singular para o sitio de unión ao xeo.<ref>{{cite journal | vauthors = Do H, Kim SJ, Kim HJ, Lee JH | title = Structure-based characterization and antifreeze properties of a hyperactive ice-binding protein from the Antarctic bacterium Flavobacterium frigoris PS1 | journal = Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography | volume = 70 | issue = Pt 4 | pages = 1061–73 | date = abril de 2014 | pmid = 24699650 | doi = 10.1107/S1399004714000996 }}</ref>

As AFP encontradas no [[metaxenoma]] do [[ciliata|ciliado]] ''Euplotes focardii'' e de bacterias psicrofílicas teñen unha capacidade de inhibición da recristalización eficiente do xeo.<ref name=Mangiagalli2016>{{cite journal | vauthors = Mangiagalli M, Bar-Dolev M, Tedesco P, Natalello A, Kaleda A, Brocca S, de Pascale D, Pucciarelli S, Miceli C, Braslavsky I, Lotti M | display-authors = 6 | title = Cryo-protective effect of an ice-binding protein derived from Antarctic bacteria | journal = The FEBS Journal | volume = 284 | issue = 1 | pages = 163–177 | date = xaneiro de 2017 | pmid = 27860412 | doi = 10.1111/febs.13965 |  hdl = 11581/397803  }}</ref> Unha concentración 1 μM da proteína de unión ao xeo do [[consorcio]] de ''Euplotes focardii''  (''Efc''IBP) é suficiente para a inhibición total da recristalización do xeo a temperaturas de –7,4&nbsp;°C. Esta inhibición da recristalización do xeo axuda ás bacterias a tolerar o xeo en lugar de impedir a súa formación. A ''Efc''IBP produce tamén un intervalo de histérese térmica, pero esta capacidade non é tan eficiente coma a capacidade de inhibición da recristalización do xeo. A ''Efc''IBP axuda a protexer tanto proteínas purificadas coma células bacterianas completas das temperaturas de conxelación. A [[proteína fluorescente verde]] é funcional despois de varios ciclos de conxelación e fusión cando se incuba con ''Efc''IBP. A bacteria ''[[Escherichia coli]]'' sobrevive durante longos períodos a unha temperatura de 0&nbsp;°C cando se insire no seu [[xenoma]] o xene ''efcIBP''.<ref name=Mangiagalli2016 /> A ''Efc''IBP ten unha estrutura típica de AFP consistente en múltiples [[folla beta|follas beta]] e unha [[hélice alfa]]. Ademais, todos os residuos de unión ao xeo polar están no mesmo sitio da proteína.<ref name=Mangiagalli2016 />

== Evolución ==

A salientable diversidade e distribución das AFPs suxire que os diferentes tipos [[evolución|evolucionaron]] recentemente en resposta á [[glaciación]] a nivel do mar ocorrida hai 1–2 millóns de anos no [[hemisferio Norte]] e hai 10-30 millóns de anos na [[Antártida]]. Datos recollidos en perforacións no océano profundo revelaron que o desenvolvemento da corrente circumpolar antártica ocorreu hai uns 30 millóns de anos.<ref name = "Barker_2004">{{Cite journal | vauthors = Barker PF, Thomas E |date= xuño de 2004 |title=Origin, signature and palaeoclimatic influence of the Antarctic Circumpolar Current |journal=Earth-Science Reviews |language=en |volume=66 |issue=1 |pages=143–162 |doi=10.1016/j.earscirev.2003.10.003 |bibcode= 2004ESRv...66..143B |issn=0012-8252}}</ref> O arrefriamento da Antártida orixinado por esta corrente causou unha extinción en masa de especies de teleósteos que eran incapaces de soportar temperaturas de conxelación.<ref name = "Eastman_2005">{{Cite journal | vauthors = Eastman JT  |date= xaneiro de 2005 |title=The nature of the diversity of Antarctic fishes |url=https://doi.org/10.1007/s00300-004-0667-4 |journal=Polar Biology |language=en |volume=28 |issue=2 |pages=93–107 |doi=10.1007/s00300-004-0667-4 |issn=1432-2056}}</ref> As especies de peixes nototenioides que adquiriron a glicoproteína anticonxelante foron quen de sobrevivir ao evento de glaciación e diversificarse en novos [[nicho ecolóxico|nichos]].<ref name = "Eastman_2005" /><ref name="Chen_1997" />

Este desenvolvemento independente de [[adaptación biolóxica|adaptacións]] similares denomínase [[evolución converxente]].<ref name="Fletcher2001" /> A evidencia da evolución converxente nos bacallaus do norte ([[Gadidae]]) e dos nototenioides é apoiada polo descubrimento de diferentes secuencias espazadoras e diferentes organizacións dos [[intrón]]s e [[exón]]s así como as secuencias tripéptido das AFGP non concordantes, que se orixinou por [[duplicación xénica|duplicacións]] de secuencias ancestrawis curtas que foron permutadas de xeito diferente (para o mesmo tripéptido) en cada grupo. Estes grupos diverxiron aproximadamente hai 7-15 millóns de anos. Pouco despois (5-15 millóns de anos), o xene da AFGP evolucionou a partir dun xene do [[tripsinóxeno]] pancreático ancestral en nototenioides. Os xenes da AFGP e do tripsinóxeno separáronse por unha diverxencia de secuencia (unha adaptación que ocorreu xunto co arrefriamento e conxelación final do [[Océano Glacial Antártico]]). A evolución dos xenes da AFGP nos bacallaus do norte ocorreu máis recentemente (~3.2 millóns de anos) e xurdiu a partir dunha secuencia non codificante por medio de duplicacións en tándem na unidade Thr-Ala-Ala. Os peixes nototenioides antárticos e o bacallau ártico ''[[Boreogadus saida]]'', forman parte de dúas ordes diferentes de peixes que teñen glicoproteínas anticonxelantes moi similares.<ref name=lc>{{cite journal | vauthors = Chen L, DeVries AL, Cheng CH | title = Convergent evolution of antifreeze glycoproteins in Antarctic notothenioid fish and Arctic cod | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 94 | issue = 8 | pages = 3817–3822 | date = abril de 1997 | pmid = 9108061 | pmc = 20524 | doi = 10.1073/pnas.94.8.3817 | bibcode = 1997PNAS...94.3817C }}</ref> Mais, aínda que as dúas ordes de peixes teñen proteínas anticonxelantes similares, as especies de bacallaus conteñen arxinina na AFG, mentres que os nototenioides antárticos non.<ref name=lc/> O papel da arxinina como potenciador foi investigado en na proteína antoiconxelante de ''[[Dendroides canadensis]]'' (DAFP-1) para observar o efecto dunha modificación química usando 1-2 ciclohexanodiona.<ref name=":0">{{Cite journal |last1=Wang |first1=Sen |last2=Amornwittawat |first2=Natapol |last3=Juwita |first3=Vonny |last4=Kao |first4=Yu |last5=Duman |first5=John G. |last6=Pascal |first6=Tod A. |last7=Goddard |first7=William A. |last8=Wen |first8=Xin |date=2009-10-13 |title=Arginine, a Key Residue for the Enhancing Ability of an Antifreeze Protein of the Beetle Dendroides canadensis |journal=Biochemistry |language=en |volume=48 |issue=40 |pages=9696–9703 |doi=10.1021/bi901283p |issn=0006-2960 |pmc=2760095 |pmid=19746966}}</ref> A investigación previa encontrou varios potenciadores destas proteínas anticonxelantes de escaravellos incluíndo unha proteína similar á taumatina e [[policarboxilato]]s.<ref>{{Cite journal |last1=Wang |first1=Lei |last2=Duman |first2=John G. |date=2006-01-31 |title=A thaumatin-like protein from larvae of the beetle Dendroides canadensis enhances the activity of antifreeze proteins |url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16430224/ |journal=Biochemistry |volume=45 |issue=4 |pages=1278–1284 |doi=10.1021/bi051680r |issn=0006-2960 |pmid=16430224}}</ref><ref name=":1">{{Cite journal |last1=Amornwittawat |first1=Natapol |last2=Wang |first2=Sen |last3=Duman |first3=John G. |last4=Wen |first4=Xin |date=decembro de 2008 |title=Polycarboxylates Enhance Beetle Antifreeze Protein Activity |journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics |volume=1784 |issue=12 |pages=1942–1948 |doi=10.1016/j.bbapap.2008.06.003 |issn=0006-3002 |pmc=2632549 |pmid=18620083}}</ref> As modificacións da DAFP-1 co reactivo específico de arxinina tiveron como resultado a perda parcial ou completa da histérese térmica en DAFP-1, o que indica que a arxinina xoga un papel crucial na potenciación desta capacidade.<ref name=":0" /> Diferentes moléculas potenciadoras da DAFP-1 teñen distinta actividade de histérese térmica.<ref name=":1" /> Amornwittawat et al. 2008 atoparon que o número de grupos [[carboxilato]] nunha molécula inflúe na amplificación da capacidade da DAFP-1.<ref name=":1" /> A actividade óptima da histérese térmica está correlacionada con altas concentracións de moléculas potenciadoras.<ref name=":1" /> Li et al. 1998 investigaron os efectos do [[pH]] e solutos na histérese térmica nas proteínas anticonxelantes en ''Dendrioides canadensis''.<ref name=":2">{{Cite journal |last1=Li |first1=N. |last2=Andorfer |first2=C. A. |last3=Duman |first3=J. G. |date=agosto de 1998 |title=Enhancement of insect antifreeze protein activity by solutes of low molecular mass |url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9662495/ |journal=The Journal of Experimental Biology |volume=201 |issue=Pt 15 |pages=2243–2251 |doi=10.1242/jeb.201.15.2243 |issn=0022-0949 |pmid=9662495}}</ref> A actividade de histérese térmica de DAFP-4 non estaba afectada polo [[pH]] a non ser que haxa unha baixa concentración de solutos (pH 1) na cal a histérese térmica descende.<ref name=":2" /> Informouse do efecto de cinco solutos: [[succinato]], [[citrato]], [[malato]], [[malonato]] e [[acetato]], sobre a actividade de histétese térmica.<ref name=":2" /> Dos cinco solutos o citrato foi o que tiña un efecto potenciador maior.<ref name=":2" />

Este é un exemplo do modelo proto-ORF, un raro caso onde novos xenes preexisten como un [[marco de lectura aberto]] formado antes da existencia do elemento regulatorio necesario para activalos.

En peixes a [[transferencia horizontal de xenes]] é responsable da presenza das proteínas AFP de tipo II nalgúns grupos sen unha [[filoxenia]] compartida recente. Nos arenques e [[osméridos]], ata o 98% dos [[intrón]]s deste xene son compartidos; o método de transferencia crese que ocorre durante o apareamento por medio de células espermáticas expostas a [[ADN]] alleo.<ref name="Graham_2021">{{Cite journal | vauthors = Graham LA, Davies PL |date= xuño de 2021 |title= Horizontal Gene Transfer in Vertebrates: A Fishy Tale |journal=Trends in Genetics |language=en |volume=37 |issue=6 |pages=501–503 |doi=10.1016/j.tig.2021.02.006 |pmid=33714557 |issn=0168-9525 }}</ref> A dirección da transferencia pénsase que foi desde o arenque ao osmérido, xa que o arenque ten 8 veces máis copias do xene AFP que os osméridos e os segmentos do xene no osmérido albergan [[elemento transpoñible|elementos transpoñibles]] que son característicos e comúns nos arenques pero non atopados noutros peixes.<ref name="Graham_2021" />

Hai dúas razóns polas cales moitos tipos de AFPs son capaces de levar a cabo a mesma función malia a súa diversidade:
# Aínda que o xeo está uniformemente composto de moléculas de [[auga]], ten moitas superficies expostas para a unión.  Diferentes tipos de AFPs poden interaccionar con diferentes superficies.
# Aínda que os cinco tipos de AFPs difiren na súa [[estrutura primaria das proteínas|estrutura primaria]] de aminoácidos, cando se pregan formando unhas proteínas funcionais poden compartir semellanzas nas súas estruturas tridimensionais ou [[estrutura terciaria das proteínas|estrutura terciaria]] que facilitan o mesmo tipo de interaccións co xeo.<ref name="Fletcher2001" /><ref name="pmid9108061">{{cite journal | vauthors = Chen L, DeVries AL, Cheng CH | title = Convergent evolution of antifreeze glycoproteins in Antarctic notothenioid fish and Arctic cod | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 94 | issue = 8 | pages = 3817–22 | date = abril de 1997 | pmid = 9108061 | pmc = 20524 | doi = 10.1073/pnas.94.8.3817 | bibcode = 1997PNAS...94.3817C }}</ref>
A actividade da glicoprotéina anticonxelante foi observada en varias especies de peixes teleósteos, incluíndo os [[zoárcidos]], [[Cottoidea|cotoideos]], especies de bacallaus ([[gádidos]]).<ref>{{cite journal | vauthors = Raymond JA, Lin Y, DeVries AL | title = Glycoprotein and protein antifreezes in two Alaskan fishes | journal = The Journal of Experimental Zoology | volume = 193 | issue = 1 | pages = 125–130 | date = xullo de 1975 | pmid = 1141843 | doi = 10.1002/jez.1401930112 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Hargens AR | title = Freezing resistance in polar fishes | journal = Science | volume = 176 | issue = 4031 | pages = 184–186 | date = abril de 1972 | pmid = 17843537 | doi = 10.1126/science.176.4031.184 | bibcode = 1972Sci...176..184H }}</ref> As especies de peixes que posúen as glicoproteínas anticonxelantes expresan diferentes niveis de actividade proteica.<ref name=ref>{{cite journal | vauthors = Feeney RE, Yeh Y | title = Antifreeze proteins from fish bloods | journal = Advances in Protein Chemistry | volume = 32 | pages = 191–282 | date = 1978-01-01 | pmid = 362870 | doi = 10.1016/s0065-3233(08)60576-8 | publisher = Academic Press | isbn = 9780120342327 | veditors = Anfinsen CB, Edsall JT, Richards FM }}</ref> O bacallau polar ''Boreogadus saida'' exhibe unha actividade proteica e propiedades similares ás da especie antártica ''[[Pagothenia borchgrevinki]]'' (antes ''Trematomus borchgrevinki'').<ref name=ref/> Ambas as especies teñen unha actividade proteica máis alta que o bacallau ''[[Eleginus gracilis]]''.<ref name=ref/> As proteínas anticonxelantes do xeo atopáronse en especies de [[diatomeas]] para axudar a diminuír o punto de conxelación das proteínas do microorganismo.<ref name="pmid20105220" /> Bayer-Giraldi et al. 2010 atoparon 30 especies de distintos taxons con proteínas anticonxelantes do xeo [[homoloxía (bioloxía)|homólogas]].<ref name="pmid20105220" /> A diversidade é consistente con investigacións previas que observaron a presenza deses xenes en crustáceos, insectos, bacterias e fungos.<ref name="Chen_1997" /><ref>{{Cite journal |last1=Graether |first1=Steffen P. |last2=Sykes |first2=Brian D. |date=2004-07-14 |title=Cold survival in freeze-intolerant insects: The structure and function of β-helical antifreeze proteins |url=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1432-1033.2004.04256.x |journal=European Journal of Biochemistry |language=en |volume=271 |issue=16 |pages=3285–3296 |doi=10.1111/j.1432-1033.2004.04256.x|pmid=15291806 }}</ref><ref>{{Cite journal |last1=Xiao |first1=Nan |last2=Suzuki |first2=Keita |last3=Nishimiya |first3=Yoshiyuki |last4=Kondo |first4=Hidemasa |last5=Miura |first5=Ai |last6=Tsuda |first6=Sakae |last7=Hoshino |first7=Tamotsu |date=xzneiro de 2010 |title=Comparison of functional properties of two fungal antifreeze proteins from Antarctomyces psychrotrophicus and Typhula ishikariensis: Antifreeze protein from ascomycetous fungus |url=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1742-4658.2009.07490.x |journal=FEBS Journal |language=en |volume=277 |issue=2 |pages=394–403 |doi=10.1111/j.1742-4658.2009.07490.x|pmid=20030710 }}</ref> A transferencia horizontal de xenes é responsable da presenza de proteínas anticonxelantes do xeo en dúas especies de diatomeas mariñas: ''Fragilariopsis cylindrus'' e ''F. curta''.<ref name="pmid20105220" />

== Mecanismos de acción ==

As AFPs pénsase que inhiben o crecemento do xeo por un mecanismo de [[adsorción]]–inhibición.<ref name="Raymond and DeVries1977">{{cite journal | vauthors = Raymond JA, DeVries AL | title = Adsorption inhibition as a mechanism of freezing resistance in polar fishes | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 74 | issue = 6 | pages = 2589–93 | date = xuño de 1977 | pmid = 267952 | pmc = 432219 | doi = 10.1073/pnas.74.6.2589 | bibcode = 1977PNAS...74.2589R  }}</ref> Adsórbense a planos non basais do xeo, inhibindo o crecemetno do xeo favorecido termodinamicamente.<ref name="Raymond1989">{{cite journal | vauthors = Raymond JA, Wilson P, DeVries AL | title = Inhibition of growth of nonbasal planes in ice by fish antifreezes | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 86 | issue = 3 | pages = 881–5 | date = febreiro de 1989 | pmid = 2915983 | pmc = 286582 | doi = 10.1073/pnas.86.3.881 | bibcode = 1989PNAS...86..881R }}</ref> A presenza dunha superficie plana e ríxida nalgunhas AFPs parece facilitar a súa interacción co xeo por medio de complementariedade de superficie.<ref name="Yang1998">{{cite journal | vauthors = Yang DS, Hon WC, Bubanko S, Xue Y, Seetharaman J, Hew CL, Sicheri F | title = Identification of the ice-binding surface on a type III antifreeze protein with a "flatness function" algorithm | journal = Biophysical Journal | volume = 74 | issue = 5 | pages = 2142–51 | date = maio de 1998 | pmid = 9591641 | pmc = 1299557 | doi = 10.1016/S0006-3495(98)77923-8 | bibcode = 1998BpJ....74.2142Y }}</ref>

== Unión ao xeo ==

Normalmente, os cristais de xeo que crecen en solución soamente mostran as caras basal (0001) e de prisma (1010) e aparecen como discos redondos e planos.<ref name="Jorov2004" /> Porén, a presenza de AFPs expón outras caras. Parece agora que a superficie do xeo 2021 é a superficie de unión preferida, polo menos para a AFP de tipo I.<ref name="Knight1991">{{cite journal | vauthors = Knight CA, Cheng CC, DeVries AL | title = Adsorption of alpha-helical antifreeze peptides on specific ice crystal surface planes | journal = Biophysical Journal | volume = 59 | issue = 2 | pages = 409–18 | date = febreiro de 1991 | pmid = 2009357 | pmc = 1281157 | doi = 10.1016/S0006-3495(91)82234-2 | bibcode = 1991BpJ....59..409K }}</ref> Baseándose en estudos sobre a AFP de tipo I críase inicialmente que o xeo e a AFP interaccionaban por medio de [[ponte de hidróxeno|pontes de hidróxeno]] (Raymond e DeVries, 1977). Porén, cando se mutaban as partes da proteína que se cría que facilitaban a formación destas pontes de hidróxeno, a diminución hipotetizada na actividade anticonxelante non se observaba. Datos recentes suxiren que as [[interaccións hidrofóbicas]] poderían ser o contribuínte principal a este efecto.<ref name="pmid9688560">{{cite journal | vauthors = Haymet AD, Ward LG, Harding MM, Knight CA | title = Valine substituted winter flounder 'antifreeze': preservation of ice growth hysteresis | journal = FEBS Letters | volume = 430 | issue = 3 | pages = 301–6 | date = xullo de 1998 | pmid = 9688560 | doi = 10.1016/S0014-5793(98)00652-8 }}</ref> É difícil discernir o mecanismo exacto de unión debido á complexa interface auga-xeo. Actualmente, os intentos de descubrir o mecanismo preciso fanse usando programas de [[modelaxe molecular]] ([[dinámica molecular]] ou o [[método Monte Carlo]]).<ref name="Madura2001" /><ref name="Jorov2004" />

== Mecanismo de unión e función anticonxelante ==
De acordo cun estudo da estrutura e función de proteínas anticonxelantes do peixe ''[[Pseudopleuronectes americanus]]'',<ref name=chou>{{cite journal | vauthors = Chou KC | title = Energy-optimized structure of antifreeze protein and its binding mechanism | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 223 | issue = 2 | pages = 509–17 | date = xaneiro de 1992 | pmid = 1738160 | doi = 10.1016/0022-2836(92)90666-8 }}</ref> o mecanismo anticonxelante da molécula de AFP de tipo I debíase á unión a unha estrutura de nucleación do xeo de tipo cremalleira por medio de pontes de hidróxeno entre [[grupo hidroxilo|grupos hidroxilo]] dos seus catro residuos de [[treonina]] (Thr) e os oxíxenos ao longo da dirección <math>[01\overline{1}2]</math> nunha retícula de xeo, seguidamente parando ou retardando o crecemento dos planos piramidais do xeo, diminuíndo así o punto de conxelación.<ref name=chou/>

O mecanismo anterior pode utilizarse para dilucidar as relacións estrutura-función doutras proteínas anticonxelantes coas dúas seguintes características comúns:
# recorrencia dun residuo de [[treonina|Thr]] (ou calquera outro residuo de aminoácido polar cuxa [[cadea lateral]] poida formar unha ponte de hidróxeno coa auga) nun período de 11 aminoácidos ao longo da secuencia concernida, e
# unha alta porcentaxe dun residuo de [[Alanina|Ala]].<ref name=chou/>

== Historia ==

Na década de 1950 o científico noruegués Scholander propúxose explicar como os peixes árticos podían sobrevivir en auga máis fría que o punto de conxelación do seu sangue. Os seus experimentos levárono a crer que había un “anticonxelante” no sangue dos peixes árticos.<ref name="Madura2001" /> Despois, na década de 1960, o biólogo animal Arthur DeVries puido illar a proteína anticonxelante por medio da súa investigación dos peixes antárticos.<ref name="De Vries and Wohlschlag1969">{{cite journal | vauthors = DeVries AL, Wohlschlag DE | title = Freezing resistance in some Antarctic fishes | journal = Science | volume = 163 | issue = 3871 | pages = 1073–5 | date = marzo de 1969 | pmid = 5764871 | doi = 10.1126/science.163.3871.1073 | bibcode = 1969Sci...163.1073D  }}</ref> Estas proteínas foron despois chamadas glicoproteínas anticonxelantes (AFGPs) ou glicopéptidos anticonxelantes para distinguilas dos recentemente descubertos axentes anticonxelantes biolóxicos non glicoproteicos (AFPs). DeVries traballou con Robert Feeney (1970) para caracterizar as propiedades químicas e físicas das proteínas anticonxelantes.<ref name="DeVries1970">{{cite journal | vauthors = DeVries AL, Komatsu SK, Feeney RE | title = Chemical and physical properties of freezing point-depressing glycoproteins from Antarctic fishes | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 245 | issue = 11 | pages = 2901–8 | date = xuño de 1970 | doi = 10.1016/S0021-9258(18)63073-X | pmid = 5488456 }}</ref> En 1992, Griffith ''et al.'' documentaron o seu descubrimento de AFPs en follas do [[centeo]] de inverno.<ref name="Griffith1992" /> Aproximadamente por ese tempo, Urrutia, Duman e Knight (1992) documentaron a proteína de histérese térmica en [[anxiospermas]].<ref name="pmid1599942">{{cite journal | vauthors = Urrutia ME, Duman JG, Knight CA | title = Plant thermal hysteresis proteins | journal = Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology | volume = 1121 | issue = 1–2 | pages = 199–206 | date = maio de 1992 | pmid = 1599942 | doi = 10.1016/0167-4838(92)90355-h }}</ref> O seguinte ano, Duman e Olsen sinalaron que se descubriran AFPs nunhas 23 especies de anxiospermas, incluíndo algunhas comidas polos humanos.<ref name="Duman and Olsen1993">{{cite journal |vauthors=Duman JG, Olsen TM | year = 1993 | title = Thermal hysteresis protein activity in bacteria, fungi and phylogenetically diverse plants | journal = Cryobiology | volume = 30 | issue = 3 | pages = 322–328 | doi = 10.1006/cryo.1993.1031 }}</ref> Informaron tamén da súa presenza en fungos e bacterias.

== Cambio de nome ==

Fixéronse intentos recentes de renomear as proteínas anticonxelantes como proteínas estruturantes do xeo para representar con máis exactitude a súa función e para eliminar calquera relación negativa que se puidese asumir entre as AFPs e os anticonxelantes para motores ([[etilenglicol]]). Estas dúas cousas son entidades completamente distintas e só son similares na súa función.<ref name="pmid12050776">{{cite journal | vauthors = Clarke CJ, Buckley SL, Lindner N | title = Ice structuring proteins - a new name for antifreeze proteins | journal = Cryo Letters | volume = 23 | issue = 2 | pages = 89–92 | year = 2002 | pmid = 12050776 }}</ref>

== Aplicacións comerciais e médicas ==

Poden beneficiarse numerosos campos da protección dos danos nos tecidos causados pola conxelación. Usos posibles son:
* Incrementar a tolerancia á conxelación de plantas agrícolas e ampliación da tempada de colleita en climas máis fríos.
* Mellorar a produción en [[acuicultura]] en climas máis fríos.
* Alongar o tempo de caducidade nas tendas de alimentos conxelados.
* Mellorar a [[criocirurxía]].
* Mellorar a preservación de tecidos para o [[transplante]] ou [[transfusión de sangue|transfusión]] en medicina.<ref name="pmid16239469">{{cite journal | vauthors = Graham LA, Davies PL | title = Glycine-rich antifreeze proteins from snow fleas | journal = Science | volume = 310 | issue = 5747 | pages = 461 | date = outubro de 2005 | pmid = 16239469 | doi = 10.1126/science.1115145  }}</ref>
* Terapia para a hipotermia.
* Criopreservación humana (Criónica)

A compañía [[Unilever]] obtivo a aprobación no Reino Unido, Estados Unidos, Unión Europea, México, China, Filipinas, Australia e Nova Zelandia do uso de [[lévedo]]s [[organismo modificado xeneticamente|modificados xeneticamente]] para producir proteínas anticonxelantes de peixes para usalas na produción de xeados.<ref name="espresso-bressanini-gelato-ogm">{{cite web | vauthors = Bressanini D  |title=Gelato OGM. Ma quando mai! Anche il formaggio allora... |url=http://bressanini-lescienze.blogautore.espresso.repubblica.it/2009/06/18/gelato-ogm-ma-quando-mai-anche-il-formaggio-allora/ |website=Scienza in cucina |publisher=[[L'Espresso]] |access-date=6 de xullo de 2022}}</ref><ref>{{cite news|url=http://www.dairyreporter.com/Regulation-Safety/Unilever-protein-gets-UK-go-ahead|title=Unilever protein gets UK go ahead | date = 31 de xullo de 2007| vauthors = Merrett N | work = DairyReporter }}</ref> Puxeron na etiqueta "ISP" ou proteína estruturante do xeo nas súas siglas en inglés, en vez de AFP ou proteína anticonxelante.

== Noticias recentes ==

Un recente uso comercial xa comentado foi engadir AFPs a xeados e iogures. Este ingrediente, etiquetado proteína estruturante do xeo foi aprobado nos Estados Un idos pola [[FDA]]. As proteínas íllanse de peixes e replícanse a grande escala en lévedos modificados xeneticamente ([[transxénico]]s).<ref>{{cite web | vauthors = Thorington R | title = Can ice cream be tasty and healthy? | url = http://www.impactnottingham.com/2014/09/can-ice-cream-be-tasty-and-healthy/ | work = Impact Magazine | publisher = University of Nottingham | date = 18 de setembro de 2014 }}</ref>

Isto suscitou a preocupación das organizacións que se opoñen ao uso de [[organismo modificado xeneticamente|organismos modificados xeneticamente]] (OMXs) que cren que as proteínas anticonxelantes poden causar [[inflamación]].<ref name="Dortch2006">{{cite web | url = http://www.non-gm-farmers.com/news_details.asp?ID=2808 | archive-url = https://web.archive.org/web/20110714191728/http://www.non-gm-farmers.com/news_details.asp?ID=2808 | archive-date = 14 de xullo de 2011  | vauthors = Dortch E | date = 2006 | title = Fishy GM yeast used to make ice-cream. | work = Network of Concerned Farmers | access-date = 9 de outubro de 2006 }}</ref> A inxestión de AFPs na dieta é xa probablemente substancial en moitas rexións do norte e temperadas<ref name="Crevel2002" /> debido ao consumo histórico de plantas ou animais que conteñen de forma natural AFPs, polo que se pode concluír que as súas propiedades funcionais don producen ningún efecto toxicolóxico nin alérxico en humanos.<ref name="Crevel2002" />

Ademais, o proceso transxénico da produción de proteínas estruturantes do xeo é amplamente utilizado na sociedade. A [[insulina]] e o [[callo]], por exemplo, prodúcense utilizando esta tecnoloxía. O proceso non ten impacto no produto, que é idéntico ao natural, simplemente fai que a súa produción sexa máis eficiente e impide a morte de peixes que doutro modo habería que matar para extraerlles a proteína.

Actualmente, [[Unilever]] incorporou AFPs nalgúns dos seus produtos americanos, incluíndo algúns xeados [[polo (xeado)|polos]] [[Popsicle]] e unha nova liña de barras de xeado [[Breyers]]. Nos xeados as AFPs permiten a produción de xeado moi cremoso e denso e baixo en graxas con poucos aditivos.<ref>{{cite web | vauthors = Moskin J | url = https://www.nytimes.com/2006/07/26/dining/26cream.html | title = Creamy, Healthier Ice Cream? What's the Catch? | work = The New York Times | date = 26 de xullo de 2006 }}</ref> As AFPs controlan o crecemento de cristais de xeo no xeado causado ao derreterse no cargadoiro ou na mesa da cociña, que reduce a calidade da textura.<ref name="Regand2006">{{cite journal | vauthors = Regand A, Goff HD | title = Ice recrystallization inhibition in ice cream as affected by ice structuring proteins from winter wheat grass | url = https://archive.org/details/sim_journal-of-dairy-science_2006-01_89_1/page/49 | journal = Journal of Dairy Science | volume = 89 | issue = 1 | pages = 49–57 | date = xaneiro de 2006 | pmid = 16357267 | doi = 10.3168/jds.S0022-0302(06)72068-9  }}</ref>

En 2009 publicouse o descubrimento dunha molécula nun escaravello de Alasca (''[[Upis ceramboides]]'') que se comporta como unha AFP, pero non é de natureza proteica, senón un [[xilomanano]] composto por [[glícido|azucres]] unidos a [[ácido graxo|ácidos graxos]].<ref name="Walters_2009" />

Un estudo de 2010 demostrou a estabilidade dos cristais de xeo superquentados nunha solución de AFP, mostrando que aínda que estas proteínas poden inhibir a conxelación, poden inhibir tamén a fusión.<ref>{{Cite journal | doi = 10.1016/j.bpj.2009.12.1331 | title = Superheating of Ice in the Presence of Ice Binding Proteins | year = 2010 | vauthors = Celik Y, Graham LA, Mok YF, Bar M, Davies PL, Braslavsky I | journal = Biophysical Journal | volume = 98 | issue = 3 | pages = 245a| bibcode = 2010BpJ....98..245C }}</ref>

En 2021, científicos do EPFL e da Universidade de Warwick identificaron un péptido con propiedades similares ás das proteínas anticonxelantes.<ref>{{cite web | url = https://actu.epfl.ch/news/des-virus-pour-imiter-les-proteines-antigel | title = Des virus pour imiter les protéines antigel/| date = 24 de xuño de 2021| vauthors = Marc C }}</ref>

== Notas ==
{{listaref|32em}}

== Véxase tamén ==
=== Bibliografía ===
{{refempeza|32em}}
* {{cite journal | vauthors = Haymet AD, Ward LG, Harding MM |year=1999 |title=Winter Flounder 'anti-freeze' proteins: Synthesis and ice growth inhibition of analogues that probe the relative importance of hydrophobic and hydrogen bonding interactions |journal=Journal of the American Chemical Society |volume=121 |issue=5 |pages=941–948 |issn=0002-7863 |doi=10.1021/ja9801341 }}
* {{cite journal | vauthors = Sicheri F, Yang DS | title = Ice-binding structure and mechanism of an antifreeze protein from winter flounder | journal = Nature | volume = 375 | issue = 6530 | pages = 427–31 | date = xuño de 1995 | pmid = 7760940 | doi = 10.1038/375427a0  | bibcode = 1995Natur.375..427S | hdl = 11375/7005 }}
{{reftermina}}

=== Ligazóns externas ===
*[https://web.archive.org/web/20060628190645/http://www.livescience.com/animalworld/060619_freezer_fish.html Frío, a pura realidade: Anticonxelante de peixes producido no páncreas]
*[http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=120 Proteínas anticonxelantes: molécula do mes] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20151104223136/http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=120 |date=04 de novembro de 2015 }}, de David Goodsell, RCSB Protein Data Bank
*{{PDBe-KB2|Q9GTP0|Histérese térmica ou proteína anticonxelante}}

{{Control de autoridades}}

[[Categoría:Proteínas]]
[[Categoría:Criobioloxía]]