Ver o código fonte de «Glicosa-6-fosfato deshidroxenase»

{{Pfam box
|Símbolo = G6PD_N
|Name = Dominio de unión ao NADP<sup>+</sup> da glicosa-6-fosfato deshidroxenase
|imaxe = G6PD sites labeled.png
|width =
|lenda = glicosa 6-fosfato deshidroxenase de ''Leuconostoc mesenteroides''
|Pfam = PF00479
|Pfam_clan = CL0063
|SMART =
|PROSITE = PDOC00067
|MEROPS =
|SCOP = 1dpg
|TCDB =
|OPM family =
|OPM protein =
|CAZy =
|CDD =
|InterPro = IPR022674}}
{{encima 
| Nome = Glicosa-6-fosfato deshidroxenase
| EC_number = 1.1.1.49
| CAS_number = 9001-40-5
| IUBMB_EC_number = 1/1/1/49
| GO_code = 0004345
| image = 
| width = 
| caption = 
}}
A '''glicosa-6-fosfato deshidroxenase''' ('''G6PD''' ou '''G6PDH''') ({{EC number|1.1.1.49}}) é un [[encima]] [[citosol|citosólico]] que [[catálise|cataliza]] a seguinte [[reacción química]] na que se produce [[NADP]]<sup>+</sup>:
: D-glicosa 6-fosfato + NADP<sup>+</sup> <math>\rightleftharpoons</math> 6-fosfo-D-glicono-1,5-lactona + NADPH + H<sup>+</sup>

Este encima participa na [[ruta da pentosa fosfato]], unha [[ruta metabólica]] que fornece enerxía reducida ás células (como os [[eritrocito]]s) ao manter o nivel do [[coencima]] [[fosfato do dinucleótido de nicotinamida e adenina]] (NADPH). O NADPH, á súa vez, mantén o nivel de [[glutatión]] nesas células, o que, por exemplo, axuda a protexer os eritrocitos dos [[estrés oxidativo|danos oxidativos]] causados por moléculas como o [[peróxido de hidróxeno]].<ref>{{Cita publicación periódica | vauthors = Thomas D, Cherest H, Surdin-Kerjan Y | title = Identification of the structural gene for glucose-6-phosphate dehydrogenase in yeast. Inactivation leads to a nutritional requirement for organic sulfur | journal = The EMBO Journal | volume = 10 | issue = 3 | pages = 547–53 | date = Mar 1991 | pmid = 2001672 | pmc = 452682 }}</ref> De grande importancia cuantitativa é a produción de NADPH polos tecidos implicados na [[biosíntese de ácidos graxos]] ou [[isoprenoide]]s, como os do [[fígado]], [[glándulas mamarias]], [[tecido adiposo]] e [[glándula adrenal|glándulas adrenais]]. A G6PD [[redox|reduce]] o NADP<sup>+</sup> a NADPH á vez que oxida a [[glicosa 6-fosfato]].<ref name="isbn1-4160-3121-9">{{Cita libro | vauthors = Aster J, Kumar V, Robbins SL, Abbas AK, Fausto N, Cotran RS | title = Robbins and Cotran Pathologic Basis of Disease | url = https://archive.org/details/robbinscotranpat00unse | publisher = Saunders/Elsevier | location = | year = 2010 | pages = Kindle Locations 33340–33341 | isbn = 1-4160-3121-9 }}</ref>

Clinicamente, unha an [[Deficiencia de glicosa-6-fosfato deshidroxenase|deficiencia xenética de G6PD]] ligada ao [[cromosoma X]] predispón as persoas á [[anemia hemolítica]] non inmune.<ref name="pmid18177777" />

== Distribución nas especies ==

A G6PD está amplamente distribuída en moitas especies, desde [[bacteria]]s a [[humano]]s. Os [[aliñamento múltiple de secuencias|aliñamentos múltiples de secuencias]] dunhas 100 G6PD coñecidas de diferentes organismos revelan unha identidade de secuencia que vai do 30% ao 94%.<ref name=":1">{{Cita publicación periódica | vauthors = Kotaka M, Gover S, Vandeputte-Rutten L, Au SW, Lam VM, Adams MJ | title = Structural studies of glucose-6-phosphate and NADP+ binding to human glucose-6-phosphate dehydrogenase | language = en | journal = Acta Crystallographica Section D | volume = 61 | issue = Pt 5 | pages = 495–504 | date = May 2005 | pmid = 15858258 | doi = 10.1107/S0907444905002350 }}</ref> A G6PD humana ten un 30% de identidade na secuencia de aminoácidos con secuencias de G6PD doutras especies.<ref name=":2">{{Cita publicación periódica | vauthors = Au SW, Gover S, Lam VM, Adams MJ | title = Human glucose-6-phosphate dehydrogenase: the crystal structure reveals a structural NADP(+) molecule and provides insights into enzyme deficiency | journal = Structure | volume = 8 | issue = 3 | pages = 293–303 | date = Mar 2000 | pmid = 10745013 | doi = 10.1016/S0969-2126(00)00104-0 }}</ref> Os humanos tamén teñen dúas [[isoforma]]s dun só xene que codifica a G6PD.<ref>{{Cita web|title = G6PD glucose-6-phosphate dehydrogenase [ Homo sapiens (human) ]| url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene?Db=gene&Cmd=DetailsSearch&Term=2539|publisher=NCBI|accessdate=13 December 2015}}</ref> Ademais, documentáronse 150 G6PD mutantes humanas.<ref name=":1" /> Estas mutacións son principalmente mutacións de cambio de sentido que teñen como resultado substitucións de aminoácidos,<ref name=":0">{{Cita publicación periódica | vauthors = Kiani F, Schwarzl S, Fischer S, Efferth T | title = Three-dimensional modeling of glucose-6-phosphate dehydrogenase-deficient variants from German ancestry | journal = PLoS One | volume = 2 | issue = 7 | pages = e625 | pmid = 17637841 | pmc = 1913203 | doi = 10.1371/journal.pone.0000625 }}</ref> e mentres que algunhas delas causan deficiencia de G6PD, outras non parecen orixinar ningunha diferenza funcional salientable.<ref name=":0" /> Algúns científicos propuxeron que algunhas das variacións xenéticas na G6PD humana son o resultado de xeracións de adaptación á infección da [[malaria]].<ref>{{Cita publicación periódica | vauthors = Luzzatto L, Bienzle U | title = The malaria/G.-6-P.D. hypothesis | url = https://archive.org/details/sim_the-lancet_1979-06-02_1_8127/page/n31 | journal = Lancet | volume = 1 | issue = 8127 | pages = 1183–4 | date = Jun 1979 | pmid = 86896 | doi = 10.1016/S0140-6736(79)91857-9 }}</ref>

Outras especies tamén experimentan unha variación na G6PD. En plantas superiores, informouse do descubrimento de varias isoformas de G6PD, que están localizadas no [[citosol]], no [[plasto|estroma plastidial]], e nos [[peroxisoma]]s.<ref name="pmid9480890">{{Cita publicación periódica | vauthors = Corpas FJ, Barroso JB, Sandalio LM, Distefano S, Palma JM, Lupiáñez JA, Del Río LA | title = A dehydrogenase-mediated recycling system of NADPH in plant peroxisomes | journal = The Biochemical Journal | volume = 330 | issue = Pt 2 | pages = 777–84 | date = Mar 1998 | pmid = 9480890 | pmc = 1219205 | doi = 10.1042/bj3300777 }}</ref> Unha G6PD modificada dependente de F<sub>420</sub> (oposta á dependente de NADP<sup>+</sup>) encóntrase en ''[[Mycobacterium tuberculosis]]'' e é interesante para o tratamento da [[tuberculose]].<ref>{{Cita publicación periódica | vauthors = Bashiri G, Squire CJ, Moreland NJ, Baker EN | title = Crystal structures of F420-dependent glucose-6-phosphate dehydrogenase FGD1 involved in the activation of the anti-tuberculosis drug candidate PA-824 reveal the basis of coenzyme and substrate binding | url = https://archive.org/details/sim_journal-of-biological-chemistry_2008-06-20_283_25/page/n588 | language = en | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 283 | issue = 25 | pages = 17531–41 | date = Jun 2008 | pmid = 18434308 | doi = 10.1074/jbc.M801854200 }}</ref> Unha G6PD bacteriana atopada en ''[[Leuconostoc mesenteroides]]'' é reactiva ao [[4-hidroxinonenal]], ademais de á [[glicosa 6-fosfato|G6P]].<ref>{{Cita publicación periódica | vauthors = Szweda LI, Uchida K, Tsai L, Stadtman ER | title = Inactivation of glucose-6-phosphate dehydrogenase by 4-hydroxy-2-nonenal. Selective modification of an active-site lysine | language = en | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 268 | issue = 5 | pages = 3342–7 | date = Feb 1993 | pmid = 8429010 }}</ref>

== Estrutura encimática ==

[[Ficheiro:G6PD active site labeled 2.png|esquerda|miniatura|300x300px|Sitio de unión ao substrato da G6PD unida a G6P, de [http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=2BHL 2BHL]. O fósforo móstrase en laranxa. Os átomos de oxíxeno de moléculas de auga cristalográficas móstranse como esferas vermellas. A secuencia conservada de 9 péptidos da G6PD, e a secuencia parcialmente conservada de 5 residuos da G6PD móstrase en cores ciano e maxenta, respectivamente. Todos os demais aminoácidos da G6PD móstranse en negro. Os enlaces de hidróxeno e as interaccións electrostáticas móstranse en liñas descontinuas verdes. Todas as liñas descontinuas verdes representan distancias de menos de 3,7 [[ángstrom|Å]].]]

A G6PD encóntrase xeralmente en forma de [[dímero]] de dous monómeros idénticos.<ref name=":0" /> Dependendo das condicións, como o [[pH]], estes dímeros poden dimerizarse e formar tetrámeros.<ref name=":2" /> Cada monómero do complexo ten un [[sitio de unión]] para o substrato, no que se une a G6P, e un sitio de unión para o [[coencima]] catalítico, que se une ao NADP<sup>+</sup>/NADPH usando o [[pregamento de Rossmann]].<ref name=":1" /> Para algúns organismos superiores, como os humanos, a G6PD contén un sitio de unión adicional para o NADP<sup>+</sup>, chamado o sitio estrutural para o NADP<sup>+</sup>, que non parece participar directamente na reacción catalizada pola G6PD. O propósito evolutivo do sitio estrutural para o NADP<sup>+</sup> non se coñece.<ref name=":1" /> En canto ao seu tamaño, cada monómero é de aproximadamente 500 aminoácidos de longo (514 aminoácidos en humanos<ref name=":2" />).

A [[conservación (xenética)|conservación]] funcional e estrutural entre a G6PD humana e a de  ''Leuconostoc mesenteroides'' indica que hai 3 rexións amplamente conservadas no encima, que son: un péptido de 9 residuos no sitio de unión ao substrato, coa secuencia RIDHYLGKE (residuos 198-206 na G6PD humana), unha pegada dactilar de unión a nucleótidos, GxxGDLA (residuos 38-44 na G6PD humana), e unha secuencia parcialmente conservada EKPxG preto do sitio de unión ao substrato (residos 170-174 na G6PD humana), onde utilizamos as abreviaturas dunha letra dos [[aminoácido]]s e "x" significa un aminoácido variable.<ref name=":1" /> A estrutura cristalina da G6PD revela unha ampla rede de interaccións electrostáticas e enlaces de hidróxeno que implican a G6P, 3 moléculas de auga, 3 [[lisina]]s, 1 [[arxinina]], 2 [[histidina]]s, 2 [[ácido glutámico|ácidos glutámicos]] e outros aminoácidos polares.

A [[prolina]] na posición 172 pénsase que desempeña un papel crucial en posicionar correctamente a Lys171 con respecto ao substrato [[glicosa 6-fosfato|G6P]]. Nas dúas estruturas cristalinas coñecidas da G6PD humana normal, a Pro172 vese exclusivamente na conformación cis, mentres que na estrutura cristalina dun mutante causante dunha enfermidade (variante Canton R459L), a Pro172 vese case exclusivamente na conformación trans.<ref name=":1" />

Unha vez que se dispuxo das estruturas cristalinas, algúns científicos trataron de elaborar modelos das estruturas doutros mutantes. Por exemplo, en estudos de antepasados alemáns, nos que a encimopatía debido á deficiencia de G6PD é rara, os sitios de mutación na G6PD estaban preto do sitio de unión ao NADP<sup>+</sup>, no sitio de unión á G6P, e preto da interface entre os dous monómeros. Así, as mutacións nestas áreas críticas son posibles sen alterar completamente a función da G6PD.<ref name=":0" /> De feito, a maioría das mutacións causantes de doenzas da G6PD aparecen preto do sitio estrutural para o NADP<sup>+</sup>.<ref name=":3"/>  {{Clear}}

== Sitio estrutural para o NADP<sup>+</sup> ==

O sitio estrutural para o NADP<sup>+</sup> está localizado a máis de 20&nbsp;Å do sitio de unión ao substrato e o sitio de unión para o coencima catalítico NADP<sup>+</sup>. O seu propósito na reacción catalizada polo encima non estivo claro durante moitos anos. Durante algún tempo pensouse que o NADP<sup>+</sup> unido ao sitio estrutural era necesario para a dimerización dos monómeros do encima. Porén, despois viuse que isto era incorrecto.<ref name=":3">{{Cita publicación periódica | vauthors = Wang XT, Chan TF, Lam VM, Engel PC | title = What is the role of the second "structural" NADP+-binding site in human glucose 6-phosphate dehydrogenase? | journal = Protein Science | volume = 17 | issue = 8 | pages = 1403–11 | date = Aug 2008 | pmid = 18493020 | pmc = 2492815 | doi = 10.1110/ps.035352.108 }}</ref> Por outra parte, demostrouse que a presenza do NADP<sup>+</sup> no sitio estrutural promove a dimerización de dímeros para formar os tetrámeros do encima.<ref name=":3" /> Tamén se pensaba que o estado tetramérico era necesario para a actividade catalítica, pero isto tamén era falso.<ref name=":3" /> Un dato interesante é que o sitio estrutural para o NADP<sup>+</sup> é bastante diferente do sitio de unión para o coencima catalítico NADP<sup>+</sup>, e non contén a pegada dactilar de unión a nucleótidos.

O sitio estrutural unido ao NADP<sup>+</sup> posúe interaccións favorables que o manteñen firmemente unido. En concreto, hai unha forte rede de enlaces de hidróxeno con cargas electrostáticas que difunden a través de moitos átomos por medio de [[enlace de hidróxeno|enlaces de hidróxeno]] con 4 moléculas de auga (ver figura). Ademais, hai un conxunto extremadamente forte de interaccións hidrofóbicas de ''[[Stacking (química)|stacking]]'' que orixinan sistemas π solapados.   
{{Imaxe múltiple
 | posición_táboa = center
 | dirección =horizontal 
 | ancho =350 
 | título=Sitio estrutural para o NADP<sup>+</sup> da G6PD. O NADP<sup>+</sup> móstrase no centro. O fósforo de cor laranxa. Os átomos de oxíxeno de moléculas de auga cristalográficas móstranse como esferas vermellas.  | posición_título =center  | fondo_de_título = 
 | texto =  | posición_texto =   | fondo_de_texto = 
 | foto1 =G6PD structural site hydrogen.png  | ancho1 =  | texto1 =Enlaces de hidróxeno e rede de interaccións electrostáticas (verde). Todas as liñas descontinuas verdes representan distancias menores de 3,8&nbsp;Å  | posición_texto1 = 
 | foto2 =G6PD Structural site hydrophobic.png  | ancho2 =  | texto2 =Interaccións de ''stacking'' hidrofóbicas (verde). Todas as liñas descontinuas verdes represenan distancias menores de 4,4&nbsp;Å. Vista lixeiramente diferente á do primeiro panel.  | posición_texto2 = 
 | foto3 =  | ancho3 =  | texto3 =  | posición_texto3 = 
 | foto4 =  | ancho4 =  | texto4 =  | posición_texto4 = 
 | foto5 =  | ancho5 =  | texto5 =  | posición_texto5 = 
 | pé   = 
}}
O sitio estrutural demostrouse que é importante para manter a estabilidade a longo prazo do encima.<ref name=":3" /> Máis de 40 [[deficiencia de glicosa-6-fosfato deshidroxenase|mutacións de clase I]] graves implican mutacións preto do sitio estrutural, afectando así á estabilidade a longo prazo destes encimas no corpo, o que finalmente resulta na deficiencia de G6PD.<ref name=":3" /> Por exemplo, dúas mutacións de clase I graves, a G488S e a G488V, causan un drástico incremento da constante de disociación entre o  NADP<sup>+</sup> e o sitio estrutural, multiplicándoa por de 7 a 13. Coa proximidade do residuo 488 á Arg487, pénsase que unha mutación na posición 488 podería afectar ao posicionamento de Arg487 en relación ao NADP<sup>+</sup>,<ref name=":3" /> e así altera a unión. {{Clear}}

== Regulación ==

A G6PD converte a G6P en [[6-fosfoglicono-δ-lactona]] e é o e [[paso limitante]] encimático da [[ruta da pentosa fosfato]]. Así, a regulación da G6PD ten consecuencias ''[[augas abaixo]]'' da ruta para a actividade do resto da ruta da pentosa fosfato.

A glicosa-6-fosfato deshidroxenase é estimulada polo seu [[substrato encimático|substrato]], a [[glicosa 6-fosfato|G6P]]. A proporción habitual de NADPH/NADP<sup>+</sup> no citosol de tecidos moi implicados nas biosínteses é de aproximadamente 100/1. O aumento da utilización do [[NADPH]] para a biosíntese de [[ácido graxo|ácidos graxos]] incrementa moitísimo o nivel de NADP<sup>+</sup>, estimulando así a G6PD para producir máis NADPH.

A G6PD está negativamente regulada pola [[acetilación de proteínas|acetilación]] na lisina 403 (Lys403 ou K403), un residuo evolutivamente conservado. A G6PD acetilada na Lys403 non pode formar dímeros activos e mostrar unha completa perda de actividade. A acetilación da Lys304 impide estericamente que o NADP<sup>+</sup> entre no sitio estrutural do NADP<sup>+</sup>, o cal reduce a estabilidade do encima. As células perciben estímulos oxidativos extracelulares para facer diminuír a acetilación da G6PD de maneira dependente de [[SIRT2]]. En ratos a desacetilación mediada por SIRT2 e a activación da G6PD estimula a vía da pentosa fosfato para subministrar [[NADPH]] citosólico para contrarrrestar os danos oxidativos e protexer os [[eritrocito]]s desa especie.<ref>{{Cita publicación periódica | vauthors = Wang YP, Zhou LS, Zhao YZ, Wang SW, Chen LL, Liu LX, Ling ZQ, Hu FJ, Sun YP, Zhang JY, Yang C, Yang Y, Xiong Y, Guan KL, Ye D | title = Regulation of G6PD acetylation by SIRT2 and KAT9 modulates NADPH homeostasis and cell survival during oxidative stress | journal = The EMBO Journal | volume = 33 | issue = 12 | pages = 1304–20 | date = Jun 2014 | pmid = 24769394 | doi = 10.1002/embj.201387224 | pmc=4194121}}</ref>

A regulación pode tamén ocorrer por vías xenéticas. A isoforma, G6PDH, é regulada por [[factor de transcrición|factores de transcrición]] e postranscrición.<ref>{{Cita publicación periódica | vauthors = Kletzien RF, Harris PK, Foellmi LA | title = Glucose-6-phosphate dehydrogenase: a "housekeeping" enzyme subject to tissue-specific regulation by hormones, nutrients, and oxidant stress | url = https://archive.org/details/sim_faseb-journal_1994-02_8_2/page/174 | language = en | journal = FASEB Journal | volume = 8 | issue = 2 | pages = 174–81 | date = Feb 1994 | pmid = 8119488 }}</ref> Ademais, a  G6PD é un dos varios [[glicólise|encimas glicolíticos]] activados polo factor de transcrición [[HIF1A|factor inducible pola hipoxia 1]] (HIF1).<ref name="CRJune2012" />

== Importancia clínica ==

A G6PD é salientable pola súa diversidade xenética. Describíronse moitas variantes da G6PD, principalmente producidas a partir de [[mutación de cambio de sentido|mutacións de cambio de sentido]] cunha ampla gama de niveis de [[actividade encimática]] e asociadas con síntomas clínicos. Atopáronse dúas variantes de transcrición que codifican diferentes [[isoforma]]s deste [[xene]].<ref>{{Cita web | title = Entrez Gene: G6PD glucose-6-phosphate dehydrogenase| url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=2539| accessdate = }}</ref>

A [[deficiencia de glicosa-6-fosfato deshidoxenase]] é moi común en todo o mundo, e causa unha  [[anemia hemolítica]] aguda en presenza de infeccións simples, inxestión de [[feixón]]s ou reaccións con certas medicinas, [[antibiótico]]s, [[antipirético]]s, e [[antimalárico]]s.<ref name="pmid18177777">{{Cita publicación periódica | vauthors = Cappellini MD, Fiorelli G | title = Glucose-6-phosphate dehydrogenase deficiency | journal = Lancet | volume = 371 | issue = 9606 | pages = 64–74 | date = Jan 2008 | pmid = 18177777 | doi = 10.1016/S0140-6736(08)60073-2 }}</ref>
[[Ficheiro:Pathology_of_G6PD_deficiency.png|centre|600px]]
O crecemento e proliferación celular vense afectados pola G6PD.<ref name="Tian_1998">{{Cita publicación periódica | vauthors = Tian WN, Braunstein LD, Pang J, Stuhlmeier KM, Xi QC, Tian X, Stanton RC | title = Importance of glucose-6-phosphate dehydrogenase activity for cell growth | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 273 | issue = 17 | pages = 10609–17 | date = Apr 1998 | pmid = 9553122 | doi = 10.1074/jbc.273.17.10609 }}</ref> Están investigándose inhibidores da G6PD para tratar o cancro e outras condicións.<ref name="CRJune2012">{{Cita web | url = http://www.onclive.com/publications/targeted-therapies/2012/June-2012/Cancer-Research-Moves-Beyond-the-Original-Hallmarks-of-Cancer | title = Cancer Research Moves Beyond the Original Hallmarks of Cancer | author = de Lartigue J | date = 2012-06-12 | publisher = OncLive | data-acceso = 01 de xaneiro de 2018 | data-arquivo = 02 de xaneiro de 2018 | url-arquivo = https://web.archive.org/web/20180102073454/http://www.onclive.com/publications/targeted-therapies/2012/june-2012/cancer-research-moves-beyond-the-original-hallmarks-of-cancer | url-morta = yes }}</ref> ''In vitro'' un ensaio de proliferación de células indica que os inhibidores da G6PD [[DHEA]] (deshidroepiandrosterona) e [[ANAD]] (6-aminonicotinamida), fan decrecer o crecemento de [[liña celular|liñas celulares]] AML.<ref name="Tian_1998" /><ref name="Xu_2016">{{Cita publicación periódica | vauthors = Xu SN, Wang TS, Li X, Wang YP | title = SIRT2 activates G6PD to enhance NADPH production and promote leukaemia cell proliferation | journal = Sci Rep | volume = 6 | pages = 32734| date = Sep 2016 | pmid = 27586085  | doi = 10.1038/srep32734 | pmc=5009355}}</ref> A G6PD é hipometilatda na Lys403 na [[leucemia mieloide aguda]], o SIRT2 activa a G6PD para aumentar a produción de NADPH e promover a proliferación das células da [[leucemia]].<ref name="Xu_2016" />

== Notas ==
{{listaref|30em}}

== Véxase tamén ==
=== Outros artigos ===
* [[Deficiencia de glicosa-6-fosfato deshidroxenase]]

=== Bibliografía ===
* {{Cita publicación periódica | vauthors = Vulliamy T, Beutler E, Luzzatto L | title = Variants of glucose-6-phosphate dehydrogenase are due to missense mutations spread throughout the coding region of the gene | journal = Human Mutation | volume = 2 | issue = 3 | pages = 159–67 | year = 1993 | pmid = 8364584 | doi = 10.1002/humu.1380020302 }}
* {{Cita publicación periódica | vauthors = Mason PJ | title = New insights into G6PD deficiency | url = https://archive.org/details/sim_british-journal-of-haematology_1996-09_94_4/page/585 | journal = British Journal of Haematology | volume = 94 | issue = 4 | pages = 585–91 | date = Sep 1996 | pmid = 8826878 | doi =  }}
* {{Cita publicación periódica | vauthors = Wajcman H, Galactéros F | title = [Glucose 6-phosphate dehydrogenase deficiency: a protection against malaria and a risk for hemolytic accidents] | language = French | journal = Comptes Rendus Biologies | volume = 327 | issue = 8 | pages = 711–20 | date = Aug 2004 | pmid = 15506519 | doi = 10.1016/j.crvi.2004.07.010 }}

=== Ligazóns externas ===
* [https://web.archive.org/web/20130129134713/http://g6pddeficiency.org/index.php - G6PD Deficiency Website]
* [https://web.archive.org/web/20160303182655/http://www.atsdr.cdc.gov/csem/nitrate/no3treatment_management.html#g6pd ATSDR - G6PD Deficiency]

{{PDB Gallery|geneid=2539}}

{{Control de autoridades}}

[[Categoría:Oxidorredutases]]